martes, 27 de mayo de 2008

Proyecto MARVELS



No, no os asustéis, no tiene nada que ver con Lobezno o con Magneto. Este es el nombre con el que se denominará a un proyecto que empezará en otoño (hemisferio Norte) cuya finalidad es la búsqueda masiva de planetas extrasolares. Las siglas corresponden a Multi-object Apache Point Observatory Radial Velocity Exoplanet Large-area Survey, o lo que es lo mismo, Sondeo multi-objeto de gran área de planetas exteriores por velocidad radial en el Observatorio Apache Point.


Hasta la fecha, se han sondeado en torno a 3000 estrellas en busca de planetas extrasolares, encontrándose unos 280. El proyecto pretende sondear 11000 estrellas más en 6 años y encontrar al menos 150 planetas más y casi seguro que serán muchos más.


Una teoría propone que estrellas ricas en elementos pesados como oxígeno, silicio y níquel pueden ser más propensas a tener planetas similares a Júpiter. MARVELS centrará en la búsqueda de estos gigantes gaseosos.


Estos planetas gigantes provocan alteraciones gravitacionales a la estrella que orbitan debido a su enorme masa, de forma que causa un efecto de vaivén sobre la estrella, que provoca efecto Doppler. Esto se detectará gracias a interferómetros de alta sensibilidad.


Pero MARVELS no sólo buscará planetas. Los datos recopilados ayudarán a conocer mejor el proceso de formación de planetas, poder generalizar sobre el tipo de estrellas que albergan gigantes gaseosos o con qué frecuencia estos enormes planetas

jueves, 15 de mayo de 2008

Fold it! Diviértete ayudando a la ciencia


Ayer, navegando por la red me encontré con un proyecto que aúna diversión (si te gustan los juegos tipo puzzle) y la investigación en el plegamiento de proteínas. Obviamente a más de uno le chocará esta asociación... Se trata del juego Fold it!

En biología y bioquímica uno de los grandes retos que se afrontan hoy día, es como predecir el plegamiento de las proteínas. A diferencia de otros polímeros orgánicos naturales (polisacáridos, ácidos nucleicos,...) o artificiales (plásticos) las proteínas presentan un gran número de unidades fundamentales distintas denominadas aminoácidos. Tal como su nombre indica, un aminoácido no es más que un carbono unido a un radical amino (-NH2), uno ácido (grupo carboxilo, -COOH), un hidrógeno y una cadena lateral R específica de cada aminoácido. Estos son en sentido estricto, los denominados α-aminoácidos. A pesar de la enorme variedad de compuestos que esto supone, las proteínas de todos los seres vivos están compuestas básicamente de 20 aminoácidos que se encuentran codificados en todos los genomas. Lo de básicamente se refiere a que ciertos aminoácidos dentro de las proteínas en ocasiones puntuales no se corresponden con la codificación típica del DNA: la selenocisteína se añade en ocasiones, de la mano del codón UGA que normalmente provocaría una parada en la traducción y, la pirrolisina se ha encontrado en Archaea metanógenas, de manera alternativa al codón de parada UAG.

Por otro lado tenemos la diferente naturaleza de tales aminoácidos: unos son hidrofílicos mientras otros son hidrofóbicos, unos poseen cadenas R ionizables y otros las poseen neutras, unos son de carácter ácido y otro de carácter alcalino. Incluso algunas pueden crear puentes disulfuro entre sí... La cosa se va complicando...

Y por último, las estructuras de las que se tiene información es por deducción a partir de la estructura cristalina de unas pocas proteínas que se han podido cristalizar, pertenecientes a termófilos extremos, especialmente Thermus aquaticus. Pero aunque estos son modelos y sirven para predecir el comportamiento de diferentes dominios polipeptídicos, encontrar la estructura tridimensional de la proteína (estructura terciaria) es mucho más complejo.

Actualmente, el problema de la predicción de la estructura de proteínas puede resumirse en cuatro puntos:

  • Algunas proteínas necesitan una estabilización por ciertos dominios adicionales o "compañeros de unión" para adoptar su estructura nativa. Este requisito normalmente es desconocido previamente y dificulta el manejo de un método de predicción.

  • La estructura terciaria de una proteína nativa puede no ser fácilmente adquirida sin la ayuda de agentes adicionales. Por ejemplo, las chaperonas son requeridas por algunas proteínas para su plegamiento correcto. Otras proteínas no se pliegan correctamente sin modificaciones como la glicosilación.

  • Una proteína puede ser capaz de adquirir múltiples conformaciones dependiendo de las características químicas del medio.

  • La conformación biológicamente activa puede no ser la más favorable termodinámicamente.
Y ya no hablemos de complejos multiméricos...

Se necesitan superordenadores trabajando día y noche o, lo que es cada vez más frecuente en procesos de informática aplicada, sistemas de computación distribuida.

Posiblemente a muchos lo de computación distribuida les suene a chino pero si les nombro el proyecto SETI@Home. De forma resumida, usas tu ordenador para procesar bloques de datos sobre los que se está trabajando. Uno de los sistemas más comunes es tener de salvapantallas el "analizador de datos" en cuestión. Como el proyecto SETI@Home, existen otros en multitud de campos de investigación. En el caso de la biología estructural están Folding@Home, Rosetta@Home o TANPAKU y, por supuesto, Fold it!

Volviendo al Fold it!, se trata de un juego tipo puzzle en el que obtendremos más altas puntuaciones cuanto mejor sea el plegamiento de la proteína. Aunque se presente en parte como un juego, es una tarea de investigación. Actualmente, los programas informáticos no son lo suficientemente buenos como para predecir la estructura de las proteínas y las capacidades humanas de reconocimiento adquiridas tras un breve tutorial pueden ayudar a una mejor recreación de los modelos de proteínas.

Por cierto, hay que registrarse para descargarlo (gratis) y se actualiza periódicamente. ¡A plegar se ha dicho!

La canción de la PCR

Una locura de estos de Bio-Rad.

Tema: The PCR song
"Grupo": Scientists for Better PCR



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